Análisis in silico de las rutas bioquímicas involucradas en la patogenicidad del género Leptospira
Palabras clave:
Leptospira, patogenicidad, enzimas, bioinformática, genomaResumen
El género Leptospira está ampliamente distribuido debido a la facilidad con la cual se puede propagar, aspecto que responde a condiciones ambientales y socioeconómicas. Múltiples estudios han sido dirigidos hacia el conocimiento de diferentes enzimas involucradas en la patogenicidad de especies de Leptospira, así como la similitud que algunas de dichas enzimas muestran con otros organismos, tales como Toxoplasma gondii y Plasmodium falciparum, de los cuales se sugiere un ancestro en común. En este trabajo, se realizó una búsqueda de las diferentes enzimas utilizando herramientas bibliográficas que permitió la identificación y el análisis de las secuencias, así como el análisis de sus rasgos estructurales. Los resultados obtenidos permitieron evidenciar que la ruta bioquímica de la síntesis de terpenoides se encuentra relacionada con la patogenicidad en Leptospira y en esta es esencial la enzima LytB. Lo anterior deja un interés en seguir estudiando las diferentes rutas y enzimas que les dan la característica de patógenas a las especies de Leptospira.
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Referencias
Ghisla S, Massey V. Mechanisms of flavoprotein‐catalyzed reactions. Eur J Biochem. 1989;181(1):1-17. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1989.tb14688.x
Becker DF, Zhu W, Moxley MA. Flavin redox switching of protein functions. Antioxid Redox Signal. 2011;14(6):1079-1091. https://doi.org/10.1089/ars.2010.3417
Heuston S, Begley M, Gahan CG, et al. Isoprenoid biosynthesis in bacterial pathogens. Microbiology. 2012);158(6):1389-1401. https://doi.org/10.1099/mic.0.051599-0
Matsumi R, Atomi H, Driessen AJ, et al. Isoprenoid biosynthesis in Archaea: biochemical and evolutionary implications. Microbiol Res. 2011;162(1):39-52. https://doi.org/10.1016/j.resmic.2010.10.003
Lombard J, Moreira D. Origins and early evolution of the mevalonate pathway of isoprenoid biosynthesis in the three domains of life. Mol Biol Evol. 2011;28(1):87-99.https://doi.org/10.1093/molbev/msq177
Pandini V, Caprini G, Tedeschi G, et al. Roles of the species-specific subdomain and the
N-terminal peptide of Toxoplasma gondii ferredoxin-NADP+ reductase in ferredoxin
binding. Biochemistry. 2006;45(11):3563-3571. https://doi.org/10.1021/bi052326w
Beinert H. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. J Biol Inorg Chem. 2000;5(1):2-15. https://doi.org/10.1007/s007750050002
Ceccarelli EA, Arakaki AK, Cortez N, et al. Functional plasticity and catalytic efficiency in plant and bacterial ferredoxin-NADP (H) reductases. Biochim Biophys Acta - Proteins Proteom. 2004;1698(2):155-165. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2003.12.005
Bai XH, Chen HJ, Jiang YL, et al. Structure of pneumococcal peptidoglycan hydrolase LytB reveals insights into the bacterial cell wall remodeling and pathogenesis. J Biol Chem. 2014;289(34):23403-23416. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.579714
Ceccarelli EA, Arakaki AK, Cortez N, et al. Functional plasticity and catalytic efficiency in plant and bacterial ferredoxin-NADP (H) reductases. Biochim Biophys Acta. 2004;1698(2):155-165. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2003.12.005
Catalano-Dupuy DL, Musumeci MA, López-Rivero A, et al. A highly stable plastidictype ferredoxin-NADP (H) reductase in the pathogenic bacterium Leptospira interrogans. PLoS One. 2011;6(10):e26736. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0026736
Rivero ASL, Rossi MA, Ceccarelli EA, et al. A bacterial 2 [4Fe4S] ferredoxin as redox partner of the plastidic-type ferredoxin-NADP+ reductase from Leptospira interrogans. Biochim Biophys Acta Gen Subj. 2019;1863(4):651-660. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2019.01.004
Bai XH, Chen HJ, Jiang YL, et al. Structure of pneumococcal peptidoglycan hydrolase LytB reveals insights into the bacterial cell wall remodeling and pathogenesis. J Biol
Chem. 2014;289(34):23403-23416. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.579714
De las Rivas B, García JL, López R, et al. Purification and polar localization of pneumococcal LytB, a putative endo-β-N-acetylglucosaminidase: the chain-dispersing murein hydrolase. J Bacteriol. 2002;184(18):4988-5000. https://doi.org/10.1128/jb.184.18.4988-5000.2002
Heuston S, Begley M, Gahan CG, et al. Isoprenoid biosynthesis in bacterial pathogens. Microbiology. 2012;158(6):1389-1401. https://doi.org/10.1099/mic.0.051599-0
