Análisis in silico de las rutas bioquímicas involucradas en la patogenicidad del género leptospira
DOI:
https://doi.org/10.18041/2323-0320/microciencia..2023.12601Palabras clave:
Leptospira, Patogenicidad, Enzimas, Bioinformática, GenomaResumen
El género Leptospira está ampliamente distribuido debido a la facilidad con la cual se puede propagar, aspecto que responde condiciones ambientales y socio - económicas. Múltiples estudios han sido dirigidos hacia el conocimiento de diferentes enzimas involucradas en la patogenicidad de especies de Leptospira, así como la similitud que algunas de dichas enzimas muestran con otros organismos tales como Toxoplasma gondii y Plasmodium falciparum de los cuales se sugiere un ancestro en común. En este trabajo se realizó una búsqueda de las diferentes enzimas utilizando herramientas bibliográficas que permitió la identificación y análisis de las secuencias, así como también el análisis de los rasgos estructurales de las mismas. Los resultados obtenidos permitieron evidenciar que la ruta bioquímica de la síntesis de terpenoides se encuentra relacionada con la patogenicidad en Leptospira y en está es esencial la enzima LytB. Lo cual deja un interés en seguir estudiando las diferentes rutas y enzimas que le dan la característica de patógenas a las especies de Leptospira
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Referencias
1. GHISLA S & MASSEY V. Mechanisms of flavoprotein-catalyzed reactions, Eur. J. Biochem.,1998, 181(1): 1–17
2. BECKER DF, ZHU W and MOXLEY MA. (2011). Flavin redox switching of protein functions. Antioxidants & Redox Signaling, 14 (6): 1079-1091
3. HEUSTON S, BEGLEY M, GAHAN CGM and HILL C. Isoprenoid biosynthesis in bacterial pathogens. Microbiology (Reading). 2012
4. MATSUMI R, ATOMI H, DRIESSEN AJ and VAN DER OOST J. Isoprenoid biosynthesis in Archaea--biochemical and evolutionary implications. Res Microbiol. 2011
5. LOMBARD J., MOREIRA D. Origins and early evolution of the mevalonate pathway of isoprenoid biosynthesis in the three domains of life. Mol Biol Evol 28:87–99). 2011
6. PANDINI V, CAPRINI G., et al. Roles of the species-specific subdomain and the N-terminal peptide of Toxoplasma gondii ferredoxin-NADP+ reductase in ferredoxin binding. 2006 Mar 21;45(11):3563-71. doi: 10.1021
BEINERT H. Iron-sulfur proteins: ancient structures, still full of surprises. J Biol Inorg Chem. 2000 feb;5(1):2-15. doi: 1007/s007750050002. Erratum in: J Biol Inorg Chem 2000 Jun;5(3): following 408. PMID: 10766431
8. CECCARELLI EA, ARAKAKI AK, CORTEZ N and CARRILLO N. Functional plasticity and catalytic efficiency in plant and bacterial ferredoxin-NADP(H) reductases. Biochim Biophys Acta. 2004.
9. BAI XH, CHEN HJ, JIANG YL, WEN Z, HUANG Y, CHENG W, LI Q, QI L, ZHANG JR, CHEN Y, and ZHOU CZ. Structure of pneumococcal peptidoglycan hydrolase LytB reveals insights into the bacterial cell wall remodeling and pathogenesis. J Biol Chem. 2014Aug 22;289(34):23403-16
10. CECCARELLI EA, ARAKAKI AK, CORTEZ N and CARRILLO N. Functional plasticity and catalytic efficiency in plant and bacterial ferredoxin-NADP(H) reductases. Biochim Biophys Acta. 2004.
11. CATALANO-DUPUY DL, MUSUMECI MA, LÓPEZ-RIVERO A and CECCARELLI EA. A highly stable plastidic-type ferredoxin-NADP(H) reductase in the pathogenic bacterium Leptospira interrogans. PLoS One. 201.
12. ARLETH LOPEZ, ROSSI M., CECCARELLLI, y CATALANODUPUY, D.L. a bacterial 2 [4fe4S] ferredoxin as redox parther of the plastidic-type ferredoxin-NADP+ reductase from leptospira interrogans. Biochimica et Biophysica acta (BBA)- General Subjects. 2019. 1863(4) 651- 660
13. BAI XH, CHEN HJ, JIANG YL, WEN Z, HUANG Y, CHENG W, LI Q, QI L, ZHANG JR, CHEN Y, and ZHOU CZ. Structure of pneumococcal peptidoglycan hydrolase LytB reveals insights into the bacterial cell wall remodeling and pathogenesis. J Biol Chem. 2014 Aug 22;289(34):23403-16.
14. DE LAS RIVAS B, GARCÍA JL, LÓPEZ R AND GARCÍA P. Purification and polar localization of pneumococcal LytB, a putative endobeta-N-acetylglucosaminidase: the chain-dispersing murein hydrolase. J Bacteriol. 2002
15. HEUSTON S, BEGLEY M, GAHAN CGM and HILL C. Isoprenoid biosynthesis in bacterial pathogens. Microbiology (Reading). 2012 jun;158(Pt 6):1389-1401. doi: 10.1099/mic.0.051599-0. Epub 2012 Mar 30. PMID: 22466083