Inhibición de la α-glucosidasa mediante flavonoides de origen natural como vía de control en el desarrollo de diabetes mellitus
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Palabras clave

Diabetes mialutis
glucosa
glocosidasa
enzima diabetes mellitus
glucose
enzyme
glucosidase

Cómo citar

Acosta Vargas, J. S., Rincón Silva, J. D., & Rincon-Silva, N. G. (2019). Inhibición de la α-glucosidasa mediante flavonoides de origen natural como vía de control en el desarrollo de diabetes mellitus. Biociencias, 14(2), 161–181. https://doi.org/10.18041/2390-0512/biociencias.2.6936

Resumen

La Diabetes Mellitus es un trastorno crónico del metabolismo que conlleva a un aumento anormal en los niveles de glucosa en plasma, como consecuencia de la producción desequilibrada de insulina y/o la insensibilidad al efecto de esta hormona en la transducción de señales de los receptores celulares. Estos cambios metabólicos van acompañados de modificaciones en el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas y este trastorno puede conllevar al deterioro de diversos órganos como la ceguera e incluso está implicado en causas de muerte. La mayoría de las complicaciones de la diabetes tipo 2 en los pacientes se deben a la hiperglucemia como su causa principal. Una de las estrategias efectivas para el manejo de la diabetes tipo 2 es la inhibición de la hidrólisis de polisacáridos complejos por la α-amilasa pancreática y a limitación de la absorción de glucosa al inhibir la enzima α-glucosidasa. En este sentido, se ha realizado una revisión de la α-glucosidasa, su mecanismo de actuación y se presenta una posible vía de inhibición mediante flavonoides naturales.

https://doi.org/10.18041/2390-0512/biociencias.2.6936
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1. Stojkovic D, Smiljkovic M, Ciric A, Glamoclija J, Van Griensven L, Ferreira ICFR, et al. An insight into antidiabetic properties of six medicinal and edible mushrooms: Inhibition of α-amylase and α-glucosidase linked to type-2 diabetes. South African J Bot. 1 de enero de 2019;120:100-3.

2. Kim DJ, Kang YH, Kim KK, Kim TW, Park JB, Choe M. Increased glucose metabolism and alpha-glucosidase inhibition in Cordyceps militaris water extract-treated HepG2 cells. Nutr Res Pract. 1 de junio de 2017;11(3):180-9.

3. Huang Q, Chai WM, Ma ZY, Ou-Yang C, Wei QM, Song S, et al. Inhibition of α-glucosidase activity and non-enzymatic glycation by tannic acid: Inhibitory activity and molecular mechanism. Int J Biol Macromol. 1 de diciembre de 2018;141:358-68.

4. Wen H, Tang B, Stewart AJ, Tao Y, Shao Y, Cui Y, et al. Erythritol Attenuates Postprandial Blood Glucose by Inhibiting α-Glucosidase. J Agric Food Chem. 14 de febrero de 2018;66(6):1401-7.

5. Abbas G, Al Harrasi A, Hussain H, Hamaed A, Supuran CT. The management of diabetes mellitus-imperative role of natural products against dipeptidyl peptidase-4, α-glucosidase and sodium-dependent glucose co-transporter 2 (SGLT2). Vol. 86, Bioorganic Chemistry. Academic Press Inc.; 2019. p. 305-15.

6. Ghani U, Nur-e-Alam M, Yousaf M, Ul-Haq Z, Noman OM, Al-Rehaily AJ. Natural flavonoid α-glucosidase inhibitors from Retama raetam: Enzyme inhibition and molecular docking reveal important interactions with the enzyme active site. Bioorg Chem. 1 de junio de 2019; 87:736-42.

7. Maghrani M, Michel J-B, Eddouks M. Hypoglycaemic activity ofRetama raetam in rats. Phyther Res. febrero de 2005; 19(2):125-8.

8. Hayet E, Maha M, Samia A, Mata M, Gros P, Raida H, et al. Antimicrobial, antioxidant, and antiviral activities of Retama raetam (Forssk.) Webb flowers growing in Tunisia. World J Microbiol Biotechnol. 10 de diciembre de 2008; 24(12):2933-40.

9. Nur-e-Alam M, Yousaf M, Parveen I, Hafizur RM, Ghani U, Ahmed S, et al. New flavonoids from the Saudi Arabian plant Retama raetam which stimulates secretion of insulin and inhibits α-glucosidase. Org Biomol Chem. 2019 ; 17(5):1266-76.

10. Panche AN, Diwan AD, Chandra SR. Flavonoids: an overview. J Nutr Sci. 29 de diciembre de 2016; 5:e47.

11. Proença C, Freitas M, Ribeiro D, Oliveira EFT, Sousa JLC, Tomé SM, et al. α-Glucosidase inhibition by flavonoids: an in vitro and in silico structure-activity relationship study. J Enzyme Inhib Med Chem. diciembre de 2017; 32(1):1216-28.

12. Zeng L, Zhang G, Liao Y, Gong D. Inhibitory mechanism of morin on α-glucosidase and its anti-glycation properties. Food Funct. 14 de septiembre de 2016;7(9):3953-63.

13. Joshi SR, Standl E, Tong N, Shah P, Kalra S, Rathod R. Therapeutic potential of α-glucosidase inhibitors in type 2 diabetes mellitus: an evidence-based review. Expert Opin Pharmacother. 2015;16(13):1959-81.

14. Suzuki Y, Aoki R, Hayashi H. Assignment of a of Bacillus cereus ATCC 7064 to an exo-oligo-1,6-glucosidase. Biochim Biophys Acta - Protein Struct Mol Enzymol. junio de 1982; 704(3):476-83.

15. Yamamoto K, Miyake H, Kusunoki M, Osaki S. Crystal structures of isomaltase from Saccharomyces cerevisiae and in complex with its competitive inhibitor maltose. FEBS J. octubre de 2010;277(20):4205-14.

16. Kuriki T, Imanaka T. The concept of the alpha-amylase family: structural similarity and common catalytic mechanism. J Biosci Bioeng. 1999; 87(5):557-65.

17. Svensson B. Regional distant sequence homology between amylases, alpha-glucosidases and transglucanosylases. FEBS Lett . 28 de marzo de 1988; 230(1-2):72-6.

18. Hasegawa K, Kubota M, Matsuura Y. Roles of catalytic residues in alpha-amylases as evidenced by the structures of the product-complexed mutants of a maltotetraose-forming amylase. Protein Eng. octubre de 1999;12(10):819-24.

19. Watanabe K, Hata Y, Kizaki H, Katsube Y, Suzuki Y. The refined crystal structure of Bacillus cereus oligo-1,6-glucosidase at 2.0 å resolution: structural characterization of proline-substitution sites for protein thermostabilization. J Mol Biol. 30 de mayo de 1997; 269(1):142-53.

20. Machius M, Wiegand G, Huber R. Crystal Structure of Calcium-depletedBacillus licheniformisα-amylase at 2.2 Å Resolution. J Mol Biol. 3 de marzo de 1995; 246(4):545-59.

21. Hondoh H, Saburi W, Mori H, Okuyama M, Nakada T, Matsuura Y, et al. Substrate Recognition Mechanism of α-1,6-Glucosidic Linkage Hydrolyzing Enzyme, Dextran Glucosidase from Streptococcus mutans. J Mol Biol. mayo de 2008; 378(4):913-22.

22. Shen X, Saburi W, Gai Z, Kato K, Ojima-Kato T, Yu J, et al. Structural analysis of the α-glucosidase HaG provides new insights into substrate specificity and catalytic mechanism. Acta Crystallogr Sect D Biol Crystallogr. 1 de junio de 2015; 71(6):1382-91.

23. Macgregor EA, ­Janec­ek S, Svensson B. Relationship of sequence and structure to speci¢city in the K-amylase family of enzymes. Biochim Biophys Acta. 2001;1546(1):1-20.

24. Lineweaver H, Burk D. The Determination of Enzyme Dissociation Constants. J Am Chem Soc. marzo de 1934; 56(3):658-66.

25. Welk B, McArthur E, Ordon M, Morrow SA, Hayward J, Dixon S. The risk of dementia with the use of 5 alpha reductase inhibitors. J Neurol Sci. 15 de agosto de 2017; 379:109-11.

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